FisheriesSciences.com இதழ்

  • ஜர்னல் எச்-இண்டெக்ஸ்: 30
  • ஜர்னல் மேற்கோள் மதிப்பெண்: 25.50
  • ஜர்னல் தாக்க காரணி: 21.90
குறியிடப்பட்டது
  • அகாடமிக் ஜர்னல்ஸ் டேட்டாபேஸ்
  • ஜெனமிக்ஸ் ஜர்னல்சீக்
  • உலகளாவிய தாக்கக் காரணி (GIF)
  • சீனாவின் தேசிய அறிவு உள்கட்டமைப்பு (CNKI)
  • CiteFactor
  • எலக்ட்ரானிக் ஜர்னல்ஸ் லைப்ரரி
  • சர்வதேச வேளாண்மை மற்றும் உயிரியல் அறிவியல் மையம் (CABI)
  • டைரக்டரி ஆஃப் ரிசர்ச் ஜர்னல் இன்டெக்சிங் (DRJI)
  • OCLC- WorldCat
  • பிராக்வெஸ்ட் சம்மன்ஸ்
  • பப்ளான்கள்
  • MIAR
  • மேம்பட்ட அறிவியல் குறியீடு
  • கூகுள் ஸ்காலர்
  • இரசாயன சுருக்கம்
  • ஷெர்பா ரோமியோ
  • ரகசிய தேடுபொறி ஆய்வகங்கள்
  • ஆராய்ச்சிகேட்
  • பார்சிலோனா பல்கலைக்கழகம்
இந்தப் பக்கத்தைப் பகிரவும்

சுருக்கம்

Characterization of the Crude Alkaline Extracellular Protease of Yarrowia lipolytica YlTun15

Boutheina Bessadok, Mahmoud Masri, Thomas Breuck and Saloua Sadok*

Yarrowia lipolytica YlTun15 (GeneBank Acc. N° MF327143), isolated from farmed Dicentrarchus labrax’s gills, secretes an alkaline extracellular protease, which exhibited the highest activity at pH 9 and temperature 45°C. The enzyme activity extracted was tested in the presence of different ion metal and protein inhibitors. The enzyme activity increased in the presence of both Cu2+ (1 mM) and Mn2+ (5mM) in the medium. K+, Na2+, Mg2+ and Ca2+ had no effect on the enzyme activity while Ni+, Hg+, Zn2+ and Fe2+ decreased significantly its relative activity to 43.63%, 66.25%, 30.75% and 19.48% respectively at the 5 mM level. The enzyme was almost (activity=1.47%) inhibited by phenylmethylsulfonyl fluoride at the concentration of 5 mM. However, the protease activity was relatively constant in the presence of EDTA and SDS that may conclude that this enzyme was not a metalloprotease and belong to the serine protease category. After 18 months-storage at -20°C, the enzyme activity has decreased to 23.17%. This protease may have a potential application in food and detergent activity.